撰文丨王聪 编辑丨王多鱼 排版丨水成文 蛋白质聚集 是大多数 神经退行性疾病 的一个关键特征，例如 阿尔茨海默病 中的 Tau 蛋白 聚集以及 帕金森病 中的 α-突触核蛋白 （ α-Syn ） 聚集。 用纯化的致病蛋白质进行的试管实验表明，单独存在的蛋白质是可溶的，聚集是一种罕见的、与浓度相关的事件，由物理化学变化或基因突变引发的结构不稳定 所触发。在细胞内，尽管细胞内环境十分拥挤，但同样的蛋白质通常却具有很高的溶解性。例如，仅过量表达 Tau 蛋白或 α-突触核蛋白，不足以在细胞内形成 蛋白质聚集体。 这些致病蛋白质的稳定性引发了以下问题： 在细胞内环境中，病理性蛋白质聚集体是在何处以及如何形成的？特别是，可溶性蛋白质究竟在何种实际诱因作用下 会变得不可溶并引发聚集过程？ 2025 年 5 月 23日，马克斯· 普朗克 分子细胞生物学与遗传学研究所 （ MPI-CBG） Anthony Hyman 团队 （博士后 闫啸 等人为第一作者） 在国际顶尖学术 期刊 Cell 上发表了题为： Intra-condensate demixing of TDP-43 inside stress granules ge ...